aminokisline

Aminokisline in beljakovine so posredniki, ki prehajajo iz mineralnega sveta v živo snov.

Kot nakazuje njihovo ime, so aminokisline bifunkcionalne organske snovi: to so aminokisline (-NH2) in karboksilna funkcija (-COOH); lahko so α, β, γ, itd., odvisno od položaja, ki ga ima amino skupina glede na karboksilno skupino:

a-aminokislina	p-amino kislina	y-amino kisline

Biološko pomembne aminokisline so vse α-aminokisline.

Proteinske strukture so sestavljene iz dvajsetih aminokislin.

Kot je razvidno iz zgoraj prikazanih generičnih struktur, imajo vse aminokisline skupni del in drugačen del, ki ju karakterizira (predstavljen generično z R) .

Od dvajsetih aminokislin je devetnajst optično aktivnih (odstopajo od ravnine polarizirane svetlobe).

Večina aminokislin ima samo eno amino skupino in en karboksil, zato se imenujejo nevtralne aminokisline ; tisti, ki imajo dodatno karboksil, se imenujejo kislinske aminokisline, medtem ko so tisti z dodatno amino skupino osnovne aminokisline .

Aminokisline so kristalne trdne snovi in ​​imajo dobro topnost v vodi.

Pomanjkanje nekaterih aminokislin v prehrani določa resne spremembe v razvoju; pravzaprav človeški organizem ne more sintetizirati nekaterih aminokislin, ki so natančno imenovane esencialne (vnesti jih je treba s prehrano), lahko pa samo proizvede nekaj aminokislin (nebistvenih).

Ena od bolezni zaradi pomanjkanja esencialnih aminokislin je tista, ki je znana kot kwashiorkor (beseda, ki izhaja iz afriškega narečja, ki v prevodu pomeni "prvi in ​​drugi"); ta bolezen prizadene prvorojenca, vendar po rojstvu drugega otroka, ker prvi izgubi materino mleko, ki vsebuje pravilen vnos beljakovin. Ta bolezen je zato razširjena med podhranjenimi populacijami in vodi v drisko, pomanjkanje apetita, ki vodi do postopnega slabljenja organizma.

Kot smo že omenili, imajo naravne aminokisline, razen glicina (to je a-amino kislina z vodikom namesto skupine R in najmanjši vetrovi), optično aktivnost zaradi prisotnosti vsaj enega asimetričnega ogljika. V naravnih aminokislinah absolutna konfiguracija asimetričnega ogljika, na katerega spadajo le amino skupina in karboksilna skupina, pripadata seriji L ;

D-aminokisline nikoli ne vstopijo v strukturo proteina.

Spomnimo se, da:

DNA ---- transkripcija → m-RNA ---- prevajanje → protein

Transkripcija je sposobna kodirati kot L-aminokisline; D-aminokisline lahko vsebujejo ne-proteinske strukture (npr. V steni bakterijske obloge: v bakterijah ni genetskih informacij, da bi imeli D-aminokisline za zaščitno vlogo, vendar obstajajo genetske informacije za encime. ki skrbijo za steno bakterijske obloge).

Nazaj na aminokisline: različna struktura skupine R opredeljuje posamezne značilnosti vsake aminokisline in daje poseben prispevek k lastnostim beljakovin.

Zato je bilo mišljeno, da razdelimo aminokisline glede na naravo skupine R:

Polarne, vendar ne nabite aminokisline (7):

Glicin (R = H-)

Serina (R = HO-CH2-)

treonin

Treonin ima dva središča simetrije: v naravi obstaja le treonin 2S, 3R.

Threonin je esencialna aminokislina (ne sme se zamenjati z nepogrešljivim: vse aminokisline so nepogrešljive), zato je treba jemati s prehrano, to je uživanje hrane, ki jo vsebuje, ker, kot je bilo že povedano, v celicah človeškega bitja ni genetske dediščine lahko proizvedejo to aminokisline (ta dediščina je prisotna v številnih rastlinah in bolje).

Hidroksilno skupino serina in treonina lahko esterificiramo s fosforilno skupino (pridobimo fosfoserin in fosfretreonin), ta proces pa imenujemo fosforilacija ; fosforilacija se uporablja v naravi za prevod signalov med notranjo in zunanjo celico.

Cistein (R = HS-CH2-)

Cistein sulfhidril je lažje protonabilen kot serinski hidroksil: žveplo in kisik sta iz šeste skupine, žveplo pa se lažje oksidira, ker je večje.

Tirozin [R = HO- (C6H4) -CH2-]

NB

(C6H4) = di-substituiran benzenski obroč

Kot za serin in treonin lahko hidroksil esterificiramo (fosforiliramo).

Asparagin (R = NH2-CO-CH2-)

Glutamin (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

Nepolarne aminokisline (8) \ t

imajo hidrofobne lateralne skupine; znotraj tega razreda ločimo:

Alifatika :

Alanin (R = CH3-)

Valin (R = (CH3) 2-CH-) je bistven

Leucin (R = (CH3) 2-CH-CH2-) je bistven

Izoleucin (R =

Metionin (R = CH3-S-CH2-CH2-) je bistven

Celične membrane so sestavljene iz lipidnega dvosloja z beljakovinami, ki so zasidrane zaradi hidrofobnega značaja, zato vsebujejo alanin, valin, izoleucin in levcin. Metionin pa je aminokislina, ki je skoraj vedno prisotna v majhnih količinah (približno 1%).

Proline

Aromatske snovi :

Fenilalanin (R = Ph-CH2-) Ph = fenil: esencialni monosubstituiran benzen

Triptofan (R =

Te aminokisline, ki so aromatične, absorbirajo sevanje bližnjega ultravijoličnega žarka (okoli 300 nm); zato je možno izkoristiti tehniko UV spektrofotometrije za določitev koncentracije znanega proteina, ki vsebuje te aminokisline.

Aminokisline z nabojem (5)

Po drugi strani pa se razlikujejo v:

Kislinske aminokisline (ki imajo polarne ostanke z negativnim nabojem pri pH 7) so takšne, ker lahko dajejo pozitivni naboj H +:

Glutaminska kislina (R =

Te aminokisline izhajajo iz asparagina in glutamina; vsi štirje obstajajo v naravi in ​​to pomeni, da za vsakega od njih obstaja specifična informacija, to je, da je v DNK na voljo triple osnov, ki kodirajo za vsakega od njih.

Osnovne aminokisline (s polarnimi ostanki s pozitivnim nabojem pri pH 7) so takšne, ker lahko sprejmejo pozitivni naboj H +:

Lizin (R =

Arginin (R =

Histidin (R =

V stranskih verigah obstajajo proteini, v katerih so derivati ​​aminokislin: lahko je na primer prisoten fosfoserin (ne obstaja genetska informacija, ki bi kodirala fosfoserin, samo tista za serin); fosfoserin je post-translacijska modifikacija: po sintezi beljakovin

DNA ---- transkripcija → m-RNA ---- prevajanje → protein

takšne post-translacijske modifikacije se lahko pojavijo na stranskih verigah proteina.

Glej tudi: Protein, pogled na kemijo