Struktura in funkcije
Hemoglobin je metaloprotein v rdečih krvnih celicah, ki je odgovoren za prenos kisika v krvni obtok. Pravzaprav je kisik le zmerno topen v vodi; zato količine, raztopljene v krvi (manj kot 2% celotne količine), ne zadostujejo za zadovoljitev presnovnih potreb tkiv. Potreba po posebnem nosilcu je zato očitna.
V obtočnem toku se kisik ne more neposredno in reverzibilno vezati na beljakovine, kot je to v primeru kovin, kot sta baker in železo. Ni presenetljivo, da v središču vsake proteinske podenote hemoglobina, ovite v beljakovinsko lupino, najdemo tako imenovano protetično skupino EME, s kovinskim srcem, ki ga predstavlja železov atom v oksidacijskem stanju Fe2 + (reducirano stanje), ki se veže. kisika reverzibilno.
Analiza krvi
- Normalne vrednosti hemoglobina v krvi: 13-17 g / 100 ml
Pri ženskah so te vrednosti v povprečju za 5-10% nižje kot pri moških.
Možni vzroki visokega hemoglobina
- policitemija
- Podaljšano bivanje v višini
- Kronične pljučne bolezni
- bolezni srca
- Krvni doping (uporaba eritropoetina in derivatov ali snovi, ki posnemajo njegovo delovanje)
Možni vzroki za nizek hemoglobin
- anemija
- Pomanjkanje železa (sideropenija)
- Bogata krvavitev
- karcinomov
- nosečnost
- talasemija
- Burns
Vsebnost kisika v krvi je torej podana kot vsota majhne količine, raztopljene v plazmi s frakcijo, vezano na hemoglobinsko železo.
Več kot 98% kisika, ki je prisoten v krvi, je povezano s hemoglobinom, ki kroži v krvnem obtoku, dodeljenem v rdečih krvnih celicah. Tako brez hemoglobina eritrociti ne morejo izpolniti svoje funkcije prenašanja kisika v krvi.
Glede na osrednjo vlogo te kovine, sinteza hemoglobina zahteva ustrezen vnos železa s prehrano. Približno 70% železa v telesu je dejansko zajeto v skupinah hemoglobina EME.
Hemoglobin je sestavljen iz 4 podenot, ki so strukturno zelo podobne mioglobinu *.
Hemoglobin je velik in kompleksen metaloprotein, značilen po štirih globularnih beljakovinskih verigah, ovitih okoli skupine EME, ki vsebuje Fe2 +.
Za vsako molekulo hemoglobina torej najdemo štiri EME skupine, zavite z relativno globularno beljakovino. Ker v vsaki molekuli hemoglobina obstajajo štirje atomi železa, lahko vsaka molekula hemoglobina veže na sebe štiri kisikove atome, v skladu z reverzibilno reakcijo:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O2) 4
Kot je znano večini ljudi, je naloga hemoglobina, da vzame kisik iz pljuč, ga sprosti v celice, ki ga potrebujejo, vzamejo ogljikov dioksid iz njih in ga sprostijo v pljuča, kjer se fito začne spet.
Med prehodom krvi v kapilare pljučnih alveolov hemoglobin veže kisik na sebe, kar posledično prinaša tkiva v periferni cirkulaciji. Ta izmenjava poteka, ker so vezi kisika z železom skupine EME labilne in občutljive na številne dejavnike, med katerimi je najpomembnejša napetost ali parcialni tlak kisika.
Vezava kisika na hemoglobin in Bohrov učinek
V pljučih se plazemska napetost kisika v plazmi poveča zaradi difuzije plina iz alveol v kri (2 PO2); to povečanje povzroči, da se hemoglobin veže na kisik; nasprotno se dogaja v perifernih tkivih, kjer se koncentracija raztopljenega kisika v krvi zmanjša (2 PO2) in poveča parcialni tlak ogljikovega dioksida () CO2); to povzroči, da hemoglobin sprosti kisik s samim polnjenjem s CO2. S poenostavitvijo koncepta na maksimum je v krvi prisotno več ogljikovega dioksida in manj kisika je vezano na hemoglobin .
Čeprav je količina fizično raztopljenega kisika v krvi zelo nizka, ima zato pomembno vlogo. Dejansko ta količina močno vpliva na moč vezi med kisikom in hemoglobinom (poleg tega, da predstavlja pomembno referenčno vrednost pri uravnavanju pljučne ventilacije).
Če povzamemo celoto z grafom, se količina kisika, povezana z hemoglobinom, poveča glede na pO2, ki sledi sigmoidni krivulji:
Dejstvo, da je območje plošče tako veliko, predstavlja pomembno varnostno mejo pri maksimalni nasičenosti hemoglobina med prehodom v pljuča. Čeprav je pO2 na alveolarni ravni normalno enak 100 mm Hg, upoštevajoč sliko opažamo tudi kot parcialni tlak kisika, ki je enak 70 mmHg (tipična pojavnost nekaterih bolezni ali stalnost na visoki nadmorski višini), odstotek nasičenega hemoglobina. ostanejo blizu 100%.
V območju največjega naklona, ko delna napetost kisika pade pod 40 mmHg, sposobnost hemoglobina, da veže kisik, nenadoma pade.
V pogojih mirovanja je PO2 v znotrajceličnih tekočinah približno 40 mmHg; v tem kontekstu, zaradi zakonov o plinu, se kisik, raztopljen v plazmi, razprši v tkiva, ki so slabša od O2 s prehodom kapilarne membrane. Posledično se plazemska napetost O2 še bolj zmanjša, kar spodbuja sproščanje kisika iz hemoglobina. Po drugi strani pa napetost kisika v tkivu med intenzivnim fizičnim naporom pade na 15 mmHg ali manj, zato je kri močno izčrpana.
Za to, kar je rekel, v mirovanju pomembna količina oksigeniranega hemoglobina zapusti tkiva in ostane na voljo v primeru potrebe (na primer, da se soočimo z nenadnim povečanjem metabolizma v nekaterih celicah).
Neprekinjena črta, prikazana na zgornji sliki, se imenuje krivulja disociacije hemoglobina; značilno se določi in vitro pri pH 7, 4 in pri temperaturi 37 ° C.
Bohrov učinek ima posledice tako na vnos O2 na ravni pljuč kot tudi na njegovo sproščanje na tkivni ravni.
Kjer je v obliki bikarbonata več raztopljenega ogljikovega dioksida, hemoglobin lažje sprošča kisik in je napolnjen z ogljikovim dioksidom (v obliki bikarbonata).
Enak učinek se doseže s zakisljevanjem krvi: več kot se krvni pH zmanjša in manj kisika ostane vezano na hemoglobin; ne po naključju je v krvi ogljikov dioksid raztopljen predvsem v obliki ogljikove kisline, ki se loči.
V čast odkritelju je učinek pH ali ogljikovega dioksida na disociacijo kisika znan kot Bohrov učinek.
Kot je bilo pričakovano, v kislem okolju hemoglobin lažje sprošča kisik, v osnovnem okolju pa je vez s kisikom močnejša.
Med drugimi dejavniki, ki lahko spremenijo afiniteto hemoglobina za kisik, spomnimo temperaturo. Še posebej se afiniteta hemoglobina za kisik zmanjšuje z naraščanjem telesne temperature. To je še posebej ugodno v zimskih in spomladanskih mesecih, saj je temperatura pljučne krvi (v stiku z zrakom zunanjega okolja) nižja od temperature, dosežene na ravni tkiv, kjer je zato olajšano sproščanje kisika. .
2, 3-difosfoglicerat je intermediat glikolize, ki vpliva na afiniteto hemoglobina za kisik. Če se koncentracija rdečih krvnih celic poveča, se afiniteta hemoglobina za kisik zmanjša, kar olajša sproščanje kisika v tkiva. Ne po naključju se koncentracije eritrocitov 2, 3-difosfoglicerata povečajo, na primer pri slabokrvnosti, pri srčno-pljučni insuficienci in med bivanjem v visokem tleh.
Na splošno je učinek 2, 3-bisfosfoglicerata relativno počasen, zlasti v primerjavi s hitrim odzivom na spremembe pH, temperature in parcialnega tlaka ogljikovega dioksida.
Bohrov učinek je zelo pomemben pri intenzivnem mišičnem delu; v podobnih pogojih je dejansko v tkivih, ki so najbolj izpostavljene stresu, lokalno povišanje temperature in tlaka ogljikovega dioksida in s tem tudi kislosti krvi. Kot je razloženo zgoraj, vse to podpira prenos kisika v tkiva, premikanje krivulje disociacije hemoglobina v desno.
